La glicación es una reacción no enzimática, irreversible y dependiente de la concentración, en la que se añade glucosa u otros hidratos de carbono a proteínas, lípidos o ADN. La glicosilación, por otro lado, es un proceso postraduccional en el que la adición de carbohidratos a proteínas o lípidos es catalizada por enzimas.
¿Qué es la glicosilación y la glicación?
La glicación se refiere a la unión de una molécula de azúcar a una molécula de proteína o lípido sin regulación enzimática, mientras que la glicosilación se refiere a la modificación enzimática controlada de una molécula orgánica, especialmente una proteína, mediante la adición de una molécula de azúcar.
¿Cuál es la diferencia entre glicosilación y glicación y por qué es importante hacer esta distinción cuando se considera medir la hemoglobina glicosilada Hb como un medio para medir los niveles de glucosa en sangre a lo largo del tiempo?
El término glicosilación se utiliza principalmente para describir el proceso catalizado por enzimas y la glucosilación no enzimática. La glicación es una forma de daño a las proteínas, ya que las proteínas glicosiladas tienen una funcionalidad reducida. La glicosilación, por otro lado, es importante para que las proteínas se vuelvan funcionales.
¿Qué significa el término glicosilación?
En bioquímica, la glicosilación se refiere al proceso en el que un carbohidrato (conocido como glicano) y otras moléculas orgánicas se combinan con la ayuda de ciertas enzimas. Los carbohidratos son una de las principales biomoléculas que se encuentran dentro de la célula.
¿Cuál es la función de la glicosilación?
La glicosilación es un mecanismo importante y altamente regulado del procesamiento secundario de proteínas dentro de las células. Desempeña un papel fundamental en la determinación de la estructura, función y estabilidad de las proteínas. Estructuralmente, se sabe que la glicosilación afecta la configuración tridimensional de las proteínas.
¿Por qué es mala la glicosilación?
La glicación es exactamente el conjunto opuesto de circunstancias. Es indeseable y ocurre de manera descontrolada. Una vez que un azúcar se une a una proteína a través de la glicación, hace que la proteína no pueda realizar su función.
¿Cuál es la causa de la glicosilación?
Como se discutió anteriormente, las CDG son causadas por una deficiencia o falta de enzimas específicas u otras proteínas involucradas en la formación de árboles de azúcar (glicanos) y su unión a otras proteínas o lípidos (glicosilación). La glicosilación es un proceso extenso y complejo que modifica miles de proteínas.
¿Qué se necesita para la glicosilación?
La glicosilación ligada a N requiere la participación de un lípido especial llamado fosfato de dolicol. Glicanos unidos a O unidos al oxígeno hidroxilo de las cadenas laterales de serina, treonina, tirosina, hidroxilisina o hidroxiprolina, o a oxígenos en lípidos como la ceramida.
¿Se encuentran los glicanos en las bacterias intestinales?
Los glucanos endógenos del huésped se presentan a las bacterias en la luz intestinal como glucanos unidos a O unidos a glicoproteínas de mucina secretadas o asociadas a células (el componente principal de la mucosidad), o como glucanos unidos a N presentes en las células epiteliales desprendidas.
¿Cómo se forman los productos finales de glicación avanzada?
Los productos finales de glicación avanzada (AGE) son compuestos nocivos que se forman cuando las proteínas o las grasas se combinan con el azúcar en el torrente sanguíneo. Los alimentos que han estado expuestos a altas temperaturas, como al asar, freír o tostar, tienden a tener un alto contenido de estos compuestos.
¿Por qué la hemoglobina está glicosilada?
Las moléculas de glucosa (un tipo de azúcar) en la sangre normalmente se adhieren a las moléculas de hemoglobina, lo que significa que la hemoglobina se ha glicosilado (también conocida como hemoglobina A1c o HbA1c). A medida que aumenta el nivel de azúcar en la sangre de una persona, más hemoglobina de la persona se glucosila.
¿Qué son las proteínas glicosiladas?
Las proteínas glicosiladas son ejemplos de proteínas modificadas y se forman mediante la adición de moléculas de glucosa a las cadenas de aminoácidos. La Hb A1C es una importante proteína glicosilada analizada para diagnosticar y controlar la diabetes. La fructosamina es otra proteína modificada menos ensayada.
¿Cómo se trata la glicación?
Se recomienda la intervención dietética y la metformina oral para reducir la glucosilación.
¿Qué sucede durante la glicación?
La glicación es una reacción química no enzimática mediante la cual los enlaces de proteína sulfhidrilo se reemplazan por glucosa, lo que provoca un deterioro en las funciones celulares y tisulares normales.
¿Cómo la glicación causa el envejecimiento?
La glicación se produce cuando se combina un exceso de glucosa con las fibras de colágeno y elastina. Con la edad, las moléculas de AGE se acumulan en la dermis y acaban destruyendo el cojín de soporte de la piel formado por elastina y colágeno.
¿En qué sitios de una célula se glicosilan las proteínas?
La glicosilación de proteínas ayuda en el plegamiento adecuado de las proteínas, la estabilidad y la adhesión de célula a célula que comúnmente necesitan las células del sistema inmunitario. Los sitios principales de glicosilación de proteínas en el cuerpo son el RE, el cuerpo de Golgi, el núcleo y el líquido celular.
¿Qué es el patrón de glicosilación?
La glicosilación es una de las modificaciones postraduccionales (PTM) de proteínas más abundantes. Es el resultado de la adición de residuos de azúcar a las cadenas laterales de proteínas para formar una glicoproteína. Diferentes líneas celulares y diferentes condiciones de fermentación pueden producir patrones de glicosilación significativamente diferentes.
¿Dónde comienza la glicosilación?
En los eucariotas, la N-glicosilación comienza como un evento de cotraducción en el retículo endoplásmico, donde los bloques preensamblados de 14 azúcares (incluyendo 2 N-acetilglucosaminas, 9 manosas y 3 glucosas) se agregan primero a la cadena polipeptídica naciente.
¿Cómo afecta la glicosilación a la respuesta inmune?
Las galectinas se han implicado en una amplia gama de respuestas inmunitarias y pueden proporcionar señales reguladoras tanto positivas como negativas. Por ejemplo, la unión de galectina-1 a los timocitos en desarrollo influye en la fuerza de la señalización de TCR, que es un determinante importante para el reconocimiento adecuado del antígeno por parte de una célula T91.
¿Cómo se detecta la glicosilación de proteínas?
Para la detección de proteínas glicosiladas, generalmente se utilizan dos tipos de métodos: métodos de tinción y basados en afinidad.
2.1. Procedimientos de tinción. Un método básico y simple para determinar si una proteína está glicosilada es resolverla en SDS-PAGE y teñir el gel para glicoproteínas.
2.1. Procedimientos basados en afinidad.
¿Por qué se glicosilan las proteínas en el aparato de Golgi?
La glicosilación de Golgi es un proceso complejo y altamente dinámico que es esencial para la producción de glicoproteínas, glicolípidos, proteoglucanos y proteínas ancladas a GPI completamente funcionales, y para el transporte oportuno de proteínas secretadas y de membrana.
¿Cómo afecta la glicosilación a la resistencia a la insulina?
“Los azúcares complejos se agregan solo a las proteínas fuera de la célula, pero los azúcares simples se usan todo el tiempo en el núcleo y el citoplasma para modificar las proteínas. Es esta glicosilación que ocurre dentro de la célula, que involucra azúcares simples, que es la clave en la resistencia a la insulina. ”
¿Qué causa PMM2-CDG?
PMM2-CDG es causado por mutaciones del gen PMM2 y se hereda como un rasgo genético autosómico recesivo. El gen PMM2 que funciona mal se ha rastreado hasta el cromosoma 16p13 del locus del mapa genético.
¿Qué es el síndrome de Jaeken?
El síndrome de glicoproteína deficiente en carbohidratos tipo 1 (CDG1 o síndrome de Jaeken) es el prototipo de una clase de trastornos multisistémicos genéticos caracterizados por glicosilación defectuosa de glicoconjugados. Es sobre todo un trastorno grave que se presenta neonatalmente.